Hemoglobine is een essentieel eiwit voor het menselijk leven, het vervult een aantal functies, waarvan de belangrijkste het transport van zuurstof naar cellen en weefsels is. Er zijn verschillende vormen van hemoglobine, elk met zijn eigen kenmerken.
Soorten op eiwitgeh alte
Afhankelijk van het eiwitgeh alte van de vorm van humaan hemoglobine, zijn er twee soorten. Deze zijn fysiologisch en abnormaal.
Vormen van het fysiologische type hemoglobine komen voor in bepaalde stadia van het menselijk leven. Maar pathologische worden gevormd in het geval van een onjuiste volgorde van plaatsing van een aantal aminozuren in globine.
Belangrijkste soorten hemoglobine per vorm
In het menselijk lichaam kan aanwezig zijn:
- Oxyhemoglobine. Deze stof interageert met zuurstofmoleculen. Het is aanwezig in het bloed van de slagaders, daarom heeft het een rijke scharlakenrode kleur.
- Carboxyhemoglobine. Dit type eiwit interageert met koolstofdioxidemoleculen. Aanbevolen moleculendoordringen in de weefsels van de longen, waar koolstofdioxide wordt verwijderd en zuurstof wordt verzadigd met hemoglobine. Dit type eiwit is aanwezig in veneus bloed, waardoor het een donkerdere kleur en grotere dichtheid heeft.
- Methemoglobine. Dit is een stof die interageert met verschillende chemische middelen. De pathologische vorm van hemoglobine en een toename van de hoeveelheid van deze stof kan wijzen op vergiftiging van het lichaam, er is een schending van de zuurstofverzadiging van weefsels.
- Myoglobine. Werkt als een volwaardige analoog van rode bloedcellen. Het belangrijkste verschil is alleen dat de locatie van dit eiwit de hartspier is. Wanneer spieren beschadigd zijn, komt myoglobine in de bloedbaan, waarna het door het functioneren van de nieren uit het lichaam wordt uitgescheiden. Maar er is een mogelijkheid van verstopping van de tubulus van de nieren, wat de dood van zijn weefsels kan veroorzaken. In dergelijke situaties is het optreden van nierfalen en zuurstoftekort in de weefsels niet uitgesloten.
Andere soorten hemoglobine
In verschillende informatiebronnen worden ook de volgende vormen van hemoglobine onderscheiden:
- Geglyceerde hemoglobine. Deze vorm is een onafscheidelijke verbinding van glucose en eiwit. Dit type glucose kan lange tijd door het bloed bewegen en wordt daarom gebruikt om suikerniveaus te detecteren.
- Foetaal. In het bloed van een embryo of pasgeboren baby is in de eerste levensdagen een vorm van hemoglobine aanwezig. Vermeld als een actieve soort in termen van zuurstofoverdracht, is onder invloed van de omgeving onderhevig aan snelle vernietiging.
- Sulfhemoglobine. Het gepresenteerde type eiwit komt voor in het bloed wanneer een groot aantal medicijnen wordt geconsumeerd. In de regel is het geh alte van dit eiwit niet hoger dan 10%.
- Dyshemoglobine. Het wordt gevormd met dergelijke bindingen die het eiwit volledig beroven van het vermogen om zijn functies uit te voeren. Dit geeft aan dat dit type hemoglobine in de vorm van een extra stof door het bloed wordt getransporteerd. Na verloop van tijd zal het door de milt worden verwerkt. Bij een normale gezondheid wordt deze stof in het lichaam van elke persoon aangetroffen, maar als gevallen van dit soort ligamenten frequenter worden, zullen de organen die betrokken zijn bij het transport van bloed door het lichaam met verhoogde intensiteit moeten functioneren, waardoor ze zullen sneller uitgeput en versleten zijn.
Pathologische vormen van hemoglobine
Afzonderlijke groep v alt op:
- D-Punjab;
- S;
- C;
- H.
De vorm van hemoglobine D-Punjab dankt zijn naam aan zijn brede verspreiding in Punjab, India en Pakistan. De oorsprong van het eiwit was te wijten aan de verspreiding van malaria in verschillende delen van Azië. Volgens statistieken wordt dit eiwit in 55% van de gevallen van het totale aantal pathologische vormen van hemoglobine aangetroffen.
Hemoglobine S werd in West-Afrika gevormd door vijf afzonderlijke mutaties.
Eiwit Cis een van de meest voorkomende structurele varianten van hemoglobine. Mensen die dit eiwit hebben, kunnen lijden aan een aandoening die hemolytische anemie wordt genoemd.
Hemoglobine H veroorzaakt de ontwikkeling van zo'n ernstige ziekte als alfa-thalassemie.
Hoofdfuncties
Ongeacht de vormen en derivaten van hemoglobine, heeft deze stof de volgende functies:
- Transport van zuurstof. Wanneer een persoon luchtmassa's inademt, dringen zuurstofmoleculen de weefsels van de longen binnen en van daaruit gaan ze naar andere weefsels en cellen. Hemoglobine verbindt zuurstofmoleculen en transporteert ze. Als deze functie wordt aangetast, treedt zuurstoftekort op, wat zeer gevaarlijk is voor het functioneren van de hersenen.
- Transport van kooldioxide. In deze situatie bindt hemoglobine al koolstofdioxidemoleculen en transporteert deze vervolgens.
- Behoud van de zuurgraad. Met de ophoping van koolstofdioxide in het bloed wordt de verzuring ervan waargenomen. Dit mag absoluut niet worden toegestaan, aangezien de constante verwijdering van kooldioxidemoleculen moet plaatsvinden.
Normale prestatie
Om artsen de normale vormen van hemoglobine in het menselijk lichaam te laten bepalen, worden tests uitgevoerd.
Merk op dat de hoeveelheid vrij hemoglobine in het bloed van mensen van verschillende leeftijden de volgende indicatoren kan hebben:
- mannen van 18+ – 120 tot 150 g/l;
- vrouwen ouder dan 18– van 110 tot 130 g/l;
- pasgeborenen en kinderen onder de 18 jaar - 200 g/l.
Verhoging of afname van de hoeveelheid vrij hemoglobine in het bloed kan de overgang van het eiwit naar een andere vorm veroorzaken - pathologisch.
Er zijn een aantal methoden om de hoeveelheid te stabiliseren, dus als de testresultaten wijzen op een overschreden of verlaagde snelheid, moet u onmiddellijk een arts raadplegen. Door de aanwezigheid van een groot aantal verschillende vormen van hemoglobine kan alleen een professionele arts in het laboratorium bepalen wat er in het lichaam aanwezig is. De detectie ervan wordt mogelijk met een biochemische bloedtest.
